사람혈청알부민 재조합형 HSA는 구조적으로 그리고 생화학적으로 피슈아에 상당합니다

재조합 인간 혈청 알부민 HSA는 구조적으로 그리고 생화학적으로 피슈아에 상당합니다

기술

헬스겐 생명공학적이 재조합 인간 혈청 알부민은 효과적으로 동물 불순물, 박테리아, 프리온스, 바이러스와 전염성이 있는 단백질 질환의 어떠한 잠재적 위험도 회피하는 자유로운 동물 기원입니다. 쌀 배유 특이적 발현 플랫폼은 대규모이기 쉽습니다. 쌀 배유는 단백질체를 가지고 있으며, 그것이 단백질 안정성과 대 생물 작용을 유지할 수 있습니다. 요즈음, 생산력은 거의 1000 킬로그램 / 년입니다.

오스르슈아는 구조적으로 그리고 생화학적으로 피슈아에 상당합니다.

표현된 오스르슈아는 피슈아로서 똑같은 분자량, 아미노산 시퀀스, 엔과 C 말단과 융해점을 가집니다. 오스르슈아의 양쪽 이차적이고 제3 구조가 피슈아의 그것들과 같은 것을 나타내면서, 근-자외선과 파 자와선 지역에서 오스르슈아의 원편광이색성 (CD) 스펙트럼은 피슈아의 그것과 일치했습니다. 더욱 오스르슈아가 피슈아와 같은 형태를 가지고 있는 것을 분광분석은 확인했습니다.

오스르슈아의 구조를 묘사하기 위해, OsrHSA-미리스틱 산성 복합체는 결정화시켰고 0.303의 마지막 R-무료 가치를 제공하면서, 구조가 2.5 A (PDB ID 코드 1BJ5)을 정련에 있는 이전에 단호한 HSA 구조를 사용하여 분자 대치법에 의해 해결되었습니다. 오스르슈아의 2 독립적 분자의 크리스탈은 비대칭 단위에서 획득되었습니다. 오스르슈아의 전체 구조 3개의 헬리컬 도메인에 의해 형성되고 지정된 하아트형이 나와 II와 3세이고,와 미리스틱산이 소수성 공동에 묶여 있는 채로. 오스르슈아와 피슈아의 결정 구조의 모든 α-carbon 원자의 중첩은 0.67의 르음스드의 결과가 되었습니다 한 PBD ID 코드 2I2Z와 0.69를 위해 한 1BJ5를 위해.

주체인 구조의 어떤 명확한 차이도 피슈아와 오스르슈아 사이에 확인되지 않았으며, 그것이 쌀 배유 세포에서 오스르슈아가 피 플라스마에서 피슈아로서 동일한 구조로 접힌다고 증명합니다. 기대한 대로, 17번 다이설파이드 결합은 진짜 다이설파이드 결합으로 확인되었고 자유 시스테인 (사이스) 잔여물이 위치 34에 관찰되었습니다. HSA는 주로 약품을 위한 2개의 도킹 사이트와 지방산 (27)를 위한 7-9 사이트를 통하여, 운반 단백질의 역할을 할지 알려져 있습니다. 8 미리스틱산은 재조합형 HAS 분자와 인접되는 것으로 관찰되었고 오스르슈아의 모든 지방질이 많은 산 결합된 사이트가 피슈아에서와 같이 똑같은 위치에서 확인되었습니다. 피슈아에서 발견된 두개의 드러그빈딩 사이트는 오스르슈아로 또한 존재했습니다. 사이트 내가 잔여물 F211, W214, A215와 L238에 의해 묘사되는 서브도메인 II에 위치한 소수성 공동입니다. 리간드 상호 작용에 대한 책임이 있는 극성 잔기의 2 집단은 각각 아미노산류 Y150, H242, R257과 K195, K199, R218, R222에 의해 거주시켰습니다. 사이트 II는 서브도메인 IIIA의 또 다른 물꺼림성 주머니가 L387, Y411, L453, V433과 L430을 구성했다는 것 이었습니다. R410과 K414와 S489로 구성된 한 극 지역이 이 결합 부위에서 발견되었습니다. 그것이 피슈아와 같은 생물학적 기능을 수행할 수 있는 것을 오스르슈아의 이러한 결합 부위의 구조 위상은 제안합니다.